In vielen wirtschaftlich wichtigen Bereichen ergeben sich Fragestellungen nach einer qualitativen wie quantitativen Bestimmung „chemischer Eigenschaften“ bzw. bestimmter Stoffe, deren Anwesenheit in einer bestimmen Konzentration oder deren Abwesenheit erwünscht ist. Dieses gilt nicht nur für die klinische Diagnostik bei der Erkennung und Therapie von Krankheiten, sondern auch für die Kontrolle und Produktion von Kosmetika oder Lebensmitteln einschließlich der Bestimmung der Wasserqualität. Hier bietet die klassische instrumentelle Analytik vielfältige Lösungsmöglichkeiten, einige Beispiele hierfür sind die Hochdruckflüssigkeitschromatographie (HPLC), die Gaschromatographie sowie diverse spektroskopische Methoden wie die Atomabsorptionsspektroskopie und die Massenspektroskopie.

In den meisten Fällen basiert die Sensorik auf physikalischen Sensoren, die die „chemischen Eigenschaften“ als Integral einer physikalischen Eigenschaft wie Leitfähigkeit, Brechungsindex oder optische Dichte wiedergeben. Die Selektivität der Analytik, d.h. die Erkennung eines bestimmten Stoffes in Gegenwart von anderen Bestandteilen wird dabei über die Separation der Einzelbestandteile der Probe gewährleistet. In den meisten Fällen ist daher die instrumentelle Analytik sehr aufwendig und kostspielig und eignet sich oft nur für Laboratorien mit einem entsprechenden Probenaufkommen. Zudem können physiologische Substanzen, wie Glucose, Cholesterol, Harnstoff, Hormone und Antikörper nur sehr unzureichend im Rahmen der klassischen instrumentellen Analytik bestimmt werden.

Die Vorteile hoher Selektivität und Spezifität bestimmter biologischer Substanzen wurde schon vor ca. 75 Jahren erkannt und ausgenutzt, um analytische Fragestellungen zu klären. Das klassische Beispiel hierfür ist der Einsatz von Enzymen, die als biologische Katalysatoren viele Reaktionen bei Raumtemperatur mit einer hohen Spezifität ermöglichen. Die Eigenschaft der spezifischen molekularen Identifizierung bestimmter Analyte durch Enzyme führte zum weiten Einsatz von Enzymen als Reagenzien und zur Entwicklung von Biosensoren. In den 1950er Jahren entstand unter der Leitung von H. M. Free der erste optische Glucoseschnelltest in Form eines enzymimprägnierten Filterpapierstreifens. Der erste optische Blutglucoseteststreifen wurde 1963 von Ernest Adams patentiert und als Dextrostix 1965 von Ames einer Tochtergesellschaft von Miles Laboratories in den USA eingeführt.

Über weitere Entwicklungsschritte durch Clark (1962), der die Glucoseoxidase erstmals mit einer Sauerstoffelektrode kombinierte und die Entwicklung erster Immobilisierungsstrategien durch Updike und Hicks (1967) entstanden schließlich die Enzymelektroden als Ursprung der heutigen Biosensoren. Im weiteren Verlauf der Entwicklung entstanden Laborgeräte zur Glucosebestimmung, die diese Prinzipien in Geräten und Produkten umsetzten, wie das Modell 23A der Firma Yellow Springs Instruments von 1975.

Die Technologie der Enzymelektroden mit gebundenen Mediatoren entstand jedoch erst Anfang der 1980er Jahre an der Universität von Cranfield (Turner). Weiterführende Arbeiten durch Scott, Plotkin und McAleer ermöglichten die Einführung des ExacTech Pens durch die Firma MediSense 1986. Bis heute bildet diese Biosensortechnologie die Grundlage für die meisten kostengünstigen und kompakten Sensoren zur Blutzuckerselbstkontrolle.

Neben den Enzymelektroden entwickelte sich im Laufe der Zeit eine Vielfalt von analytischen Methoden und Biosensoren zur Identifizierung von Probemolekülen auf Basis der biomolekularen Erkennung, die in der klinischen Laboranalytik wie bei der privaten Anwendung, z.B. bei Schwangerschaftstests heute einen etablierten Standard darstellen.

Heutige Verfahren beschränken sich nicht auf den Einsatz von Enzymen, vielmehr wird das Potenzial von Antikörpern, Rezeptoren, DNA-Fragmenten und anderen biologischen Molekülen ausgenutzt, um bestimmte analytische wie diagnostische Fragestellungen zu klären.

Literaturquellen